황혜진ㆍ박종필 고분자 과학과 기술 제 25 권 4 호 2014년 8월 289 Cancer Ther., 4, 806 2005 8. O. H. Aina, R. Liu, J. L. Sutcliffe, J. Marik, C. X. Pan, and K. S. Lam, Mol. Pharm., 4, 631 2007 9. O. H. Aina, T. C. Sroka, M. L. Chen, and K. S. Lam, Biopolymers, 66, 184 2002 10. T. Mori, Curr. Pharm. Des., 10, 2335 2004 11. R. Pasqualini and E. Ruoslahti, Nature, 380, 364 1996 12. L. A. Landon and S. L. Deutscher, J. Cell Biochem., 90, 509 2003 13. S. S. Jurisson and J. D. Lydon, Chem. Rev., 99, 2205 1999 14. M. H. Bourguignon, G. Loc’h, and B. Mazière, J. Nucl. Biol. Med., 38, 573 1994 15. T. L. Mindt, H. Struthers, L. Brans, T. Anguelov, C. Schweinsberg, V. Maes, D. Tourwé, and R. Schibli, J. Am. Chem. Soc., 128, 15096 2006 16. S. L. Deutscher, Chem. Rev., 110, 3196 2010 17. S. R. Kumar, T. P. Quinn, and S. L. Deutscher, Clin. Cancer Res., 13, 6070 2007 18. N. G. Karasseva, V. V. Glinsky, N. X. Chen, R. Komatireddy, and T. P. Quinn, J. Protein Chem., 21, 287 2002 1...

특 집 290 Polymer Science and Technology Vol. 25, No. 4, August 2014 펩토이드와 펩토이드의 구조 Peptoid and Peptoid Structures 신혜민ㆍ윤명한 | Hye-Min ShinㆍMyung-Han Yoon School of Materials Science and Engineering, Gwangju Institute of Science and Technology, 123 Cheomdangwagi-ro, Buk-gu, Gwangju 500-712, Korea E-mailmhyoon@gist.ac.kr 신혜민 2011 숭실대학교 유기신소재ㆍ파이버공학 학사 2013 광주과학기술원 신소재공학 석사 2013-현재 광주과학기술원 신소재공학 박사과정 윤명한 1999 서울대학교 화학 학사 2001 서울대학교 화학 석사 2006 노스웨스턴대학교 화학 박사 2010 하버드대학교 화학 박사후 연구원 2010-현재 광주과학기술원 신소재공학부 조교수 1. 서론 단백질은, 생물체를 구성하는 여러 물질의 주된 구성 성분이며, 또한 생체내 여러 화학반응에서 특정한 생리 적 활성을 갖는 촉매 역할을 하기도 한다. 단�...

신혜민ㆍ윤명한 고분자 과학과 기술 제 25 권 4 호 2014년 8월 291 a b c 그림 1. a 펩타이드 peptide 와 펩토이드 peptoid 의 1차 구조 비교, b Solid phase submonomer synthesis 방법, c 서열-구조-기능 관계. 그림 2. 트랜스-아미드와 시스-아미드 결합 구조. 2. 펩토이드 2차 구조 앞서 서론에서 언급한 바와 같이, 펩토이드의 경우 아미 노산 곁사슬이 아마드 결합 질소에 붙어있는 구조이다 그 림 1a 따라서, 펩토이드 백본은 단량체 분자의 비대칭성 이 없고, 펩토이드 아미드 결합은 시스-트랜스 cis-trans 아미드 이성질체 사이에 전환이 쉽다 그림 2 또한, 펩타이 드 이차구조를 강하게 고정시키는 역할을 하는 백본 아미 드 –NH에 의한 수소결합 형성이 없기 때문에, 상대적으로 유연한 구조를 가진다고 볼 수 있다. 이러한 펩토이드 백본 의 구조적 특징으로 볼 때, 수소 결합에 �...

신혜민ㆍ윤명한 고분자 과학과 기술 제 25 권 4 호 2014년 8월 293 a b 그림 5. a 나선함량이 조절된 펩토이드의 원편광 2색성 스펙트럼, b 펩토이드 접힘 구조에 영향을 주는 위치.12 a b 그림 6. a 펩토이드 나선구조의 곁가지 간의 공유결합,13 b OligoNs1npe 펩토이드 구조식과 결정구조.14 -chiral aromatic 단량체가 위치할 경우, 전체 사슬에서 α -chiral aromatic 단량체 개수의 총비율이 14% 7mer 중 하 나 만 있더라도 안정적인 나선구조를 형성함을 보여주었 고, 또한, C말단뿐만 아니라, N말단에서 두번째 위치가 나 선구조를 유도하기 위해 좋은 위치라는 것을 보고했다 그 림 5 앞서 펩토이드의 나선구조들을 분석한 방법인 원편광이 색성 분광법이나 핵자기공명법은 펩토이드 분자가 용액 안 에서 나선구조를 형성하고 있다는 평균적인 값만을 제공할 뿐, 3차원 공간에서 �...

신혜민ㆍ윤명한 고분자 과학과 기술 제 25 권 4 호 2014년 8월 295 a b 그림 10. a 펩토이드 슈퍼나선구조,19 b 펩토이드 마이크로구.20 시트는 마치 세포 이중막과 같이 분자집합체의 이중층으로 구성된다 그림 9a 자리조립구조가 형성되는 원리를 살펴보면, 물 안에서 펩토이드 분자들 간의 소수성 상호작용 hydrophobic interaction 과 정전기적 인력 electrostatic attraction 에 의해 구조체를 형성하는 것이다. 펩토이드 분자의 소수성 곁가지는 나노시트의 안쪽으로 위치하여 소수성 상호작용 을 하고, 친수성 곁가지기는 물분자를 향해 위치하게 된다. 이때, 물을 향한 친수성기는 각각 아민과 카르복실기를 가 진 펩토이드 사슬이 교대로 위치되며, 이 둘간의 정전기적 인력에 의해 나노시트를 안정하게 형성하게 된다. 형성된 시트의 바깥쪽은 친수성이므로, 물속에서 떠...